Scripps 研究院的研究人员发现名为TRPA1的蛋白质能传送痛觉讯号，也就是说它是许多毒性或刺激性化合物的感应器。科学家Ardem Patapoutian表示：些毒性化合物能直接或间接的与TRPA1蛋白的cysteine胺基酸结合，TRPA1的活化作用与化合物的入侵有直接的关系。此研究发表于1月21日的Nature期刊。
Cysteines是组成蛋白质的二十个胺基酸之一，能够进行氧化及还原作用，也许TRPA1的cysteine天生就很容易被修饰，任何能与cysteine反应的试剂都能活化TRPA1。虽然对cysteine修饰与离子通道活化间的机制仍不清楚，但是一般来说，化合物活化离子通道是以锁与钥机制(lock-and-key mechanism)来进行，两者通常都具有蛋白质结构的相似性，然而，毒性化合物活化TRAP1的机制却完全不以此机制进行，一旦毒性化合物与TRPA1结合就不分开。
研究人员也发现另一个称为KEAP1(Kelch-like ECH-associated protein 1)的蛋白质，也会受到cysteine修饰试剂的活化，是自由基造成氧化伤害的感测蛋白。目前，各大药厂也都将TRAP1视为慢性疼痛的目标蛋白，希望更了解TRPA1与疼痛的机制以开发治疗慢性疼痛的药物。
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