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来自美国科罗拉多州大学分子，细胞和发育生物学系，以及亚利桑那州立大学生命科学学院化学与生物化学系的研究人员通 过比较真核与细菌核糖核酸酶P RNA（Ribonuclease P RNA，RNase P)的不同，获得了一RNase P三级结构，为研究RNase P带来了突破性进展，一研究成果公布在新鲜出炉的《Molecular Cell》（11月3日）杂志封面上。 核糖核酸酶P（RNase P）是负责tRNA前体5＇端成熟的酶，它由蛋白质和RNA两种亚单位组成。1983年Altaman等人报道，在较高浓度的镁离子和适量精氨酸参与下，RNase P中的 RNA能够切割tRNA前体5＇端。而Rnase P中的蛋白组分没有催化功能，只是起稳定构想的作用。这是首次报道的具有反式切割作用的RNA分子。由于他们具有类似核糖核酸酶功能，而化学本质为核酸，因此被切赫称之为核酶。鉴于切赫在此领域作出的卓越贡献，因而获得1988年诺贝尔化学奖。 在之后的研究中陆续发现，细菌和真核的RNase P RNA有相同的起源祖先，但是却沿着不同的进化道路有了分化：真核的RNase P RNA在没有蛋白的存在的时候是不具有催化功能的，细菌的RNA则相反——没有蛋白也同样可以催化底物。 通过比较这两种不同的RNA，研究人员逐渐清楚了解了这个RNA和蛋白结合世界的转换，他们发现虽然真核生物RNAs不能单独催化底物，但是即使在没有蛋白的存在下，也可以折叠成有功能的形式，并结合到tRNA上去。基于这些交联反应结果和细菌RNAs的晶体结构，研究人员得到了真核RNase P RNA三级结构模型，这种RNA包含一个核心的与细菌RNA相似的结构，但是这个结构没有细菌RNAs催化的特征和三级结构的稳定性。 |
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