PTA1的表达及表达调节
已获得的实验证据表明，PTA1主要表达于巨核/血小板谱系、活化T细胞、NK细胞、单核细胞、胸腺细胞、及多种转化的造血细胞系。PTA1较高水平地表达于血小板，平均1 200个分子/每个血小板〔4〕。PTA1在巨核/血小板谱系有组成性表达，并且受到TPA（PKC激活剂）及PHA的上调。在部分白血病细胞系中，PTA1具有异质性表达(如红白血病细胞TF-1、巨核细胞Dami及HEL组成性表达PTA1，而红白血病细胞K562不表达PTA1〔9〕。上述结果提示，PTA1可能与髓样干细胞→CFU-GEMM→巨核细胞→血小板的发育过程及功能有关。另外，某些T细胞杂交瘤、T细胞白血病细胞高表达PTA1，HUT-102B2细胞系表达较高水平的PTA1，长臂猿细胞系MLA-144也高表达PTA1分子〔8〕。
PHA活化的正常T细胞及混合淋巴细胞反应中的活化T细胞表达PTA1分子，并受细胞因子及其它活化剂的调节，其中IL-1α、IL-1β、IL-2、IL-3、TNF-α及佛波酯PMA（phorbol ester）均对PTA1表达有上调作用。IL-1和IL-2最佳反应剂量为200U/ml，PMA的最佳浓度为20～50ng/ml。几乎所有的刺激实验均表明PTA1在刺激后半小时至1小时内引起Leo-A1 McAb结合的减少，随后在10～20小时内PTA1的表达达到高峰。TGF-β对PTA1的表达有下调作用〔3〕。
PMA和IL-2对PTA1表达的上调作用依赖于蛋白质的合成。100μg/ml放线菌酮（cycloheximide）即完全抑制了IL-2和PMA对PTA1表达的诱导。而IL-1的刺激实验有所不同，在实验早期PTA1的表达没有减少，表达的高峰在刺激后7～8小时，15～18小时后降回本底水平，放线菌酮对IL-1的诱导作用几乎无影响，表明IL-1诱导的PTA1快速表达过程不依赖于蛋白质的合成。这一现象，提示可能存在细胞内PTA1分子的储存和PTA1受细胞因子调节的再分布。而且，在血小板中确实存在着膜结合的空泡结构和tortou管道系统，可以作为血小板PTA1分子的胞浆储存池〔4〕。
PHA或CD3 McAb能刺激静止T细胞PTA1抗原的表达。但PHA对Jurkat细胞PTA1的表达无刺激作用，组成性高表达PTA1的HUT102B2细胞在受PHA刺激后，表达水平反而下降。
除MLA-144细胞受PMA刺激后PTA1表达下降外，几乎所有测试细胞受PMA刺激后PTA1的表达均升高。其中，Jurkat细胞对PMA的刺激反应最为敏感和强烈，静止Jurkat细胞不表达PTA1 mRNA，当Jurkat细胞受PMA刺激12小时后开始转录PTA1 mRNA，其转录子1.6～5.0kb不等。PHA预先刺激的外周血T细胞受PMA刺激后，首先PTA1的表达下降并低于未处理水平，6小时后开始渐渐升高，24～30小时后达到高峰（PTA1表达几乎增高5倍），但这种上调作用出乎意料地被A23187完全阻断。单独的PHA、CD3 McAb和A23187均无刺激PTA1表达的作用，当上述试剂分别同PMA同时作用时，均明显减弱或完全阻断了PMA对PTA1表达的诱导作用。
PTA1的功能
1.刺激血小板活化及聚集
PTA1 McAb属于血小板刺激型抗体，这类抗体与巨核细胞发育及免疫性血小板减少有密切的联系，如CD41/CD61(gpⅡb/Ⅲa)、CD9、CD36抗体。PTA1 McAb可以诱导血小板活化、聚集，这种作用需要抗体Fc段的介导，Leo-A1 McAb去除Fc段后即失去了刺激血小板聚集的功能〔4，7〕。有意义的是PTA1 McAb对格兰茨曼血小板功能不全（Glanzmen's thrombasthenia）患者血小板无活化及促聚集作用，提示PTA1可能与血小板功能异常性疾病的发病机理有关〔4〕。NEWE1在5μg/ml以上浓度均能直接刺激血小板分泌和凝集，NEWE1刺激血小板凝集的潜伏期明显延长，并且这一潜伏期依赖于抗体的浓度。
2.在混合淋巴细胞反应中抑制CTL的分化
将Leo-A1 McAb或其F(ab')2片段加入MLC或T细胞培养体系中能抑制T细胞向细胞毒T细胞分化，明显减少CTL及LAK细胞产率，这一作用不依赖抗体的Fc段。PTA1 McAb只能在MLC初期发挥作用，抑制CTL的分化，在杀伤阶段Leo-A1 McAb不能抑制CTL的细胞毒活性，提示PTA1作用于CTL的分化阶段〔1-3〕。但DX11 McAb能在杀伤相抑制CTL对多种肿瘤细胞的杀伤〔6〕，提示Leo-A1及DX11 McAb识别的PTA1表位可能不同。
Leo-A1及NEWE1 McAb能以剂量依赖方式抑制CD3诱导的T细胞增殖，它们单独或联合均不能刺激PBMC和纯化的T细胞的增殖。在MLC反应体系中加入10μg/ml抗体，第7天时实验组3H-TdR的掺入率要比对照组低50%左右。
但Leo-A1及NEWE1 McAb对PHA诱导的单个核细胞增殖无抑制作用，对亚适剂量的PHA (1μg/ml)和绵羊红细胞刺激的纯化T细胞的增殖也无抑制作用，这2种抗体对CD2（T111和T112刺激）诱导的T细胞增殖反应亦无抑制作用，提示PTA1与CD2活化通路是不相同的。
3.PTA1可能参与信号转导
PTA1与Tactile、neuroglian及CEA家族的粘附分子有一定的同源性，PTA1的表达特点及上述同源性提示PTA1可能是某种细胞外分子的细胞膜受体〔7〕。PTA1胞浆区具有PTK、酪蛋白激酶Ⅱ、PKC等多种蛋白激酶的底物结构，其胞浆区的EDIYVNY基序可以作为非受体型蛋白酪氨酸激酶的底物，在其氨基端有2个带负电荷的氨基酸残基，这2个残基与其羧基端的3个残基构成了SH2分子的识别位点，提示PTA1可能参与细胞的信号转导〔5〕。血小板颗粒的释放被认为与蛋白激酶C（PKC）的活化有关，Leo-A1 McAb能持续性诱导血小板聚集，且这一过程不依赖于血小板颗粒的释放。
当Leo-A1 McAb结合PTA1分子后引起了该分子的酪氨酸磷酸化，抑制蛋白磷酸化的激酶抑制剂能抑制血小板的聚集，酪氨酸磷酸化被公认为是信号转导中的主要生化事件〔7〕。由于PTA1分子的胞浆区不含任何激酶活性及可能的结构域，因此PTA1可能通过此SH2识别位点与胞浆内的其它信号转导分子发生相互作用。
4.PTA1与疾病的关系
已获得的实验证据显示，PTA1与免疫相关性疾病有着密切的关系，这些疾病主要包括自身免疫性疾病、病毒感染性疾病、肿瘤及移植排斥反应。PTA1在移植物抗宿主病、肾综合征出血热、尖锐湿疣患者PBMC，及胃癌浸润淋巴细胞、桥本氏甲状腺炎浸润T细胞中有较高水平的表达。由于PTA1分子表达于活化T细胞，因此PTA1可能参与了这些疾病的免疫应答或免疫病理过程〔9，10〕。
